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近日來自德國慕尼黑工業(yè)大學(xué)（TUM）物理學(xué)家們通過新技術(shù)捕獲了單個蛋白質(zhì)分子的末端序列，并直接連續(xù)追蹤了這一蛋白分子去折疊和復(fù)折疊的完整過程，由此繪制出了從表達(dá)到降解整個過程中中間體結(jié)構(gòu)和動力學(xué)狀態(tài)的復(fù)雜網(wǎng)絡(luò)圖譜。這一研究為科學(xué)家們解析生物細(xì)胞的生命過程開啟了一扇新窗口。相關(guān)研究成果發(fā)表在10月28日的《科學(xué)》（Science）雜志上。生物通
領(lǐng)導(dǎo)這一研究的是德國慕尼黑工業(yè)大學(xué)生物物理系主任Matthias Rief博士，這位年輕的生物物理學(xué)家在物理學(xué)和生物學(xué)的跨學(xué)科領(lǐng)域取得不少重要成果，為生物學(xué)研究提供了一些重要的新工具，研究論文多次發(fā)表在Science雜志上。
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蛋白質(zhì)是一種結(jié)構(gòu)復(fù)雜但極其重要的一種生物大分子，其功能很大程度上取決于它們的結(jié)構(gòu)。對于蛋白分析的一種重要方面就是解析蛋白折疊過程，這個過程是一個多相過程，從展開態(tài)到折疊態(tài)發(fā)生一系列復(fù)雜的微觀過程，深入了解這一折疊機(jī)理，對于保留蛋白質(zhì)活性，維持蛋白質(zhì)穩(wěn)定性和包涵體蛋白質(zhì)折疊復(fù)性都具有重要的意義，因此蛋白折疊問題被列為“21世紀(jì)的生物物理學(xué)”的重要課題。
多年來研究人員們一直致力探索多種途徑了解它們的折疊（或去折疊）機(jī)制。X-射線結(jié)構(gòu)分析法為研究者們提供了蛋白質(zhì)折疊的“快照”，卻無法獲得完整的動態(tài)過程，Rief此前開發(fā)了一種稱之為原子力顯微鏡單分子力譜的新工具，可用于單分子水平研究分子內(nèi)與分子間的相互作用，揭示超分子結(jié)構(gòu)的本質(zhì)和動態(tài)過程。然而由于這一技術(shù)僅能獲得分子的長度數(shù)據(jù)，因而產(chǎn)生的動態(tài)影像非常的模糊。在新研究中，Rief與同事開發(fā)出了一種超穩(wěn)定-高分辨率的“光學(xué)鑷子”，利用這一工具他們可捕獲到反向激光束間的微小物體。生物通
鈣調(diào)蛋白是由148個氨基酸殘基組成的單鏈蛋白質(zhì),能夠與鈣結(jié)合在細(xì)胞內(nèi)具有促進(jìn)信息傳遞的功能，對細(xì)胞的生長和發(fā)育具有重要的作用。在這篇文章中，研究人員利用“光學(xué)鑷子”結(jié)合單分子力譜，捕獲并追蹤了單個鈣調(diào)蛋白分子從折疊狀態(tài)到去折疊，然后再復(fù)折疊的整個過程，連續(xù)測量了蛋白質(zhì)長度、機(jī)械力和時間的等數(shù)據(jù)，繪制了不同折疊狀態(tài)下中間體的結(jié)構(gòu)及動力學(xué)狀態(tài)，以及復(fù)雜的信號網(wǎng)絡(luò)。
“盡管鈣調(diào)蛋白分子相對于人體中的大多數(shù)蛋白而言是一種小分子蛋白，其折疊仍顯示了出人意料的復(fù)雜性，”Rief說：“大自然能夠使得更為復(fù)雜的蛋白質(zhì)發(fā)生折疊而不出現(xiàn)錯誤，了解這一過程在未來仍是一個巨大的挑戰(zhàn)。單分子實(shí)驗(yàn)或許能為解析這一問題提供一些幫助。”